Описание:
Нативный кальпаин-1, выделенный из эритроцитов свиньи. Кальпаины — семейство кальций-зависимых цистеиновых протеаз, которые расщепляют широкий спектр цитоскелетных, мембраносвязанных и регуляторных белков. Две основные изоформы — кальпаин I (µ-форма) и кальпаин II (m-форма) — различаются по потребности в кальции для активации: кальпаин I требует микромолярные концентрации Ca²⁺ (EC50 = 2 мкМ), а кальпаин II — миллимолярные (EC50 = 1 мМ). Кальпаины представляют собой гетеродимеры субъединиц 80 кДа и 30 кДа. Субъединица 80 кДа содержит каталитический центр и уникальна для каждой изоформы, а субъединица 30 кДа является регуляторной и общей для обоих типов. Строение 80 кДа включает четыре домена (I–IV). Домен I частично удаляется при аутолизе, домен II — протеазный, домен III гомологичен кальмодулин-связывающим белкам и взаимодействует с Ca²⁺-связывающими доменами (IV и VI), высвобождая домен II для активности. Домен IV связывает кальций, домен V содержит гидрофобный участок для взаимодействия с мембранами, домен VI также связывает кальций. В последнее время внимание уделяется патологическому значению накопления кальция в ЦНС после ишемии и черепно-мозговых травм. Гиперактивация NMDA-, каинатных и AMPA-рецепторов вызывает устойчивый приток Ca²⁺ через потенциал-зависимые каналы, активируя кальпаины. Повышенная экспрессия кальпаинов связана с острыми и хроническими нейродегенеративными процессами, включая ишемию, травмы и болезнь Альцгеймера. При болезни Альцгеймера соотношение активной (76 кДа) к неактивной (80 кДа) форме кальпаина I значительно выше. Протеолиз кальпаинами является поздним общим путём гибели клеток, вызванной эксайтотоксинами.
Применение:
Применяется в научных исследованиях для изучения механизмов кальций-зависимого протеолиза, нейродегенеративных заболеваний (ишемия, травмы ЦНС, болезнь Альцгеймера) и роли кальпаинов в апоптозе. Также используется в качестве реагента для биохимических анализов и определения активности кальпаинов.



