Описание:
Антитело формата IgG F(ab’)2. Иммуноглобулин G (IgG) относится к семейству иммуноглобулинов и является широко экспрессируемым сывороточным антителом. Он состоит из гамма (γ) тяжелой цепи в константной (C) области. Мономерная структура IgG с молекулярной массой 150 кДа включает две идентичные тяжелые цепи и две идентичные легкие цепи с молекулярной массой 50 кДа и 25 кДа соответственно. Первичная структура этого антитела также содержит дисульфидные связи, участвующие в связывании двух тяжелых цепей, связывании тяжелых и легких цепей и расположенные внутри цепей. IgG дополнительно подразделяется на четыре класса: IgG1, IgG2, IgG3 и IgG4 с различными тяжелыми цепями, названными γ1, γ2, γ3 и γ4 соответственно. Иммуноглобулин M (IgM) существует в сыворотке в виде пентамера и имеет высокую молекулярную массу. Мономерный IgM имеет молекулярную массу 190 кДа. Пентамерный IgM состоит из десяти μ-тяжелых цепей, десяти легких цепей и одной J-цепи, соединенной дисульфидными связями. μ-цепь состоит из пяти доменов: VH, Cμ1, Cμ2, Cμ3 и Cμ4. Иммуноглобулин A (IgA) существует в двух подклассах: IgA1 и IgA2. IgA1 имеет удлиненную шарнирную область из-за вставки дублированного участка аминокислот, тогда как IgA2 этого лишен. IgA существует в секретируемой форме в виде мономера или димера. Димерный IgA имеет молекулярную массу 390 кДа. Это антитело может образовывать мультимеры, и его полимеризация необходима для транспорта через эпителий. IgA играет ключевую роль в первой линии защиты. Конъюгация с биотином позволяет высокочувствительную детекцию с помощью стрептавидиновых систем.
Применение:
Применяется в иммуноферментном анализе (ELISA), иммуноблоттинге, проточной цитометрии и других иммунохимических методах для детекции IgG, IgA и IgM человека. Конъюгация с биотином обеспечивает высокую чувствительность при использовании систем детекции на основе стрептавидина. Фрагмент F(ab’)2 уменьшает неспецифическое связывание через Fc-фрагмент, что повышает специфичность.



